Hlavní stránka > Výsledky hledání: keywords:"membrane por"
Hledej:
Tipy pro vyhledávaní :: Rozšířené hledání
Hledej ve sbírkách:
Seřadit podle: Zobrazit výsledky: Výstupní formát:
Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 2 záznamů.  Hledání trvalo 0.01 vteřin. 
Vlastnosti membránových pórů tvořených nově objeveným kolicinem FY bakterie Yersinia frederiksenii
 Dolejšová, Tereza ; Fišer, Radovan (vedoucí práce) ; Nunvář, Jaroslav (oponent)
Koliciny jsou toxické extracelulární proteiny, které se uplatňují v mezidruhové i intradruhové konkurenci bakterií. Nově objevený kolicin FY je pórotvorný protein, objevený na Masarykově univerzitě. Je produkovaný kmenem bakterie Yersinia frederiksenii Y27601. Byla prokázána aktivita kolicinu FY proti rodu Yersinia. Porovnáním aminokyselinových sekvencí C-terminálních domén různých kolicinů bylo dokázáno, že kolicin FY je blízce příbuzný kolicinu Ib (Bosák et al., 2012). V této práci jsem se snažila vytvořit stručný a ucelený přehled o skupině kolicinů z pohledu mechanismu jejich translokace přes vnější membránu, následně přes periplazmatický prostor až k inzerci C-terminální domény kolicinu do fosfolipidové dvojvrstvy vnitřní membrány. Dalším cílem bylo obecně shrnout vlastnosti membránových pórů již prozkoumaných kolicinů a porovnat je s čerstvě naměřenými charakteristikami kolicinu FY. Klíčová slova: kolicin, Yersinia, planární lipidové membrány, membránový pór
Úplný záznam
Vlastnosti membránových pórů tvořených nově objeveným kolicinem FY bakterie Yersinia frederiksenii
 Dolejšová, Tereza ; Fišer, Radovan (vedoucí práce) ; Nunvář, Jaroslav (oponent)
Koliciny jsou toxické extracelulární proteiny, které se uplatňují v mezidruhové i intradruhové konkurenci bakterií. Nově objevený kolicin FY je pórotvorný protein, objevený na Masarykově univerzitě. Je produkovaný kmenem bakterie Yersinia frederiksenii Y27601. Byla prokázána aktivita kolicinu FY proti rodu Yersinia. Porovnáním aminokyselinových sekvencí C-terminálních domén různých kolicinů bylo dokázáno, že kolicin FY je blízce příbuzný kolicinu Ib (Bosák et al., 2012). V této práci jsem se snažila vytvořit stručný a ucelený přehled o skupině kolicinů z pohledu mechanismu jejich translokace přes vnější membránu, následně přes periplazmatický prostor až k inzerci C-terminální domény kolicinu do fosfolipidové dvojvrstvy vnitřní membrány. Dalším cílem bylo obecně shrnout vlastnosti membránových pórů již prozkoumaných kolicinů a porovnat je s čerstvě naměřenými charakteristikami kolicinu FY. Klíčová slova: kolicin, Yersinia, planární lipidové membrány, membránový pór
Úplný záznam

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.
Digitální repozitář :: Hledej :: Nový záznam :: Personalizace :: Nápověda
Powered by Invenio v1.1.2
Spravuje admin.invenio@techlib.cz
Tato stránka je dostupná také v následujících jazycích:
Česky  English